Strukturuntersuchungen von Auxin-Phytohormonen.

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Die Potenzialflächen von 5-Cl-IAA, 6-Cl-IAA, 7-Cl-IAA und 5,6-Cl₂-IAA, deren globale Minima oben dargestellt sind, sind mit derjenigen der unsubstituierten IAA fast identisch: die Positionen sowohl der lokalen Minima als auch der Übergangszustände und der Reaktionswege unterscheiden sich nur um einige Grad in den Torsionswinkeln T1 und T2. Weiters liegt die relative Energie einander entsprechender stationärer Punkte innerhalb von 1 kJ/mol, mit einer Ausnahme: wenn die Position 5 durch ein Chloratom substituiert ist, dann liegt das zweitniedrigste Energieminimum mehr als 1,9 kJ/mol über dem globalen Minimum, während es in IAA, 6-Cl-IAA und 7-Cl-IAA unter 0,7 kJ/mol liegt.

Effektive Kernladungen wurden für das Fragment H-N-C-C-C-COOH in allen lokalen Minima mit Hilfe der CHELPG-Routine bestimmt. In diesem Fragment werden die Atome nur indirekt durch die verschiedene Substitution beeinflusst; Ladungsdifferenzen in diesem Molekülteil sollten daher signifikant sein. Darüberhinaus kann erwartet werden, dass die funktionellen Gruppen COOH und NH eine wesentliche Rolle bei der Bindung an den Auxinrezeptor spielen. Die berechneten Werte zeigen nur geringe Variationen für die Atome der COOH-Gruppe, aber beträchtliche Unterschiede für alle anderen Atome. Für die NH-Gruppe beispielsweise erhält man für die Ladung des Stickstoffatoms Werte zwischen -0,26 und -0,69 und für das Wasserstoffatom Werte zwischen +0,32 und +0,42.

Zwei wesentliche Schlussfolgerungen können gezogen werden, die beide in die gleiche Richtung weisen. Die erste basiert auf der frappierenden Ähnlichkeit der Potenzialflächen dieser biologisch sehr unterschiedlichen Verbindungen im Vergleich mit der grundverschiedenen Potenzialfläche von 4-Cl-IAA. Dieser Vergleich zeigt, wie sehr sich sterische und elektronische Effekte desselben Substituenten in verschiedenen Positionen auswirken können. Wenn die allgemein akzeptierte Annahme, dass alle IAA-Derivate an denselben Rezeptor binden, richtig ist, dann muss davon ausgegangen werden, dass sterische und elektronische Effekte von Halogensubstituenten bei der Bindung an den Rezeptor die Hauptursache für die verschiedene biologische Aktivität sind. Das wäre auch eine Erklärung für die von Hatano et al. gemachte Beobachtung, dass die Positionen der Chloratome wichtiger für die Auxinaktivität sind als Lipophilizität oder Resistenz gegen Peroxidaseabbau.

Die zweite Schlussfolgerung betrifft die starken Veränderungen der effektiven Kernladungen, die mit Bewegungen der Essigsäureseitenkette (dem einzigen flexiblen Molekülteil) einhergehen. Diese starken Veränderungen weisen auf eine grosse Flexibilität der Elektronendichte in einem grossen Bereich der Moleküle hin, verbunden mit deutlichen Reorientierungen bei Konformationsänderungen. Es kann davon ausgegangen werden, dass auch diese Eigenschaft für den Bindungsprozess zwischen Auxin und Rezeptor wichtig ist.

4-Cl-IAA.
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4-, 5-, 6-Et-IAA.
 
Arbeitsbereich Quantenchemie.